• El proyecto, liderado por la Universidad Complutense de Madrid, en colaboración con el Centro Nacional de Biotecnología (CNB-CSIC) y la empresa Thermo Fisher Scientific, representa un avance fundamental en el conocimiento de las proteínas formadoras de poros.

 

• La investigación -publicada en la revista Science Advances- abre la puerta a futuras aplicaciones biomédicas y biotecnológicas en sistemas de liberación de fármacos, en el diseño de nanorreactores que degradan plástico o en el desarrollo de vacunas y terapias avanzadas… según explica Sara García Linares, profesora del departamento de Bioquímica y Biología Molecular de la Universidad Complutense de Madrid y codirectora del estudio.

 

Madrid, 30 de septiembre de 2025. – Un equipo internacional liderado por la Universidad Complutense de Madrid (UCM) ha desvelado, mediante criomicroscopía electrónica de alta resolución, el mecanismo preciso por el cual unas toxinas de anémonas marinas forman poros en las membranas celulares. El trabajo, que ha sido publicado en la revista Science Advances, abre la puerta a futuras aplicaciones biomédicas y biotecnológicas basadas en estas proteínas y consolida el papel de la Universidad Complutense de Madrid como referente en investigaciones de vanguardia.

Las toxinas estudiadas —fragaceatoxina C (FraC) y esticolisina II (StnII)— pertenecen a la familia de las actinoporinas, proteínas formadoras de poros presentes en al menos 20 especies de anémonas marinas. Estas moléculas cumplen funciones vitales en la depredación y defensa del animal, pero además guardan similitudes con proteínas humanas implicadas en procesos tan relevantes como la muerte celular programada o la respuesta inmunitaria.

Gracias a técnicas de criomicroscopía electrónica en entornos de membrana, el equipo ha logrado observar cómo estas proteínas, inicialmente solubles en agua, se insertan en la membrana y se ensamblan en complejos que atraviesan la bicapa lipídica. El estudio revela la implicación directa de decenas de moléculas de lípidos, explicando ahora la relevancia que juegan lípidos como la esfingomielina y el colesterol. Los datos revelaron que “distintas moléculas de lípidos habituales en la membrana se reorganizan y se disponen en anillos ordenados alrededor del poro, formando parte integral de su arquitectura” explica Jaime Martín-Benito, investigador del CSIC en el Centro Nacional de Biotecnología (CNB-CSIC) y codirector del trabajo. Además, se ha puesto de manifiesto la existencia de estados intermedios en forma de arcos, lo que ha permitido proponer por primera vez un mecanismo detallado de ensamblaje secuencial.

“Estos poros proteicos son herramientas clave en biotecnología y biomedicina: se utilizan en secuenciación de proteínas y ácidos nucleicos, en sistemas de liberación de fármacos, en el diseño de nanorreactores que degradan plástico y en el desarrollo de vacunas y terapias avanzadas. Comprender su estructura y funcionamiento nos permitirá innovar en nuevas aplicaciones clínicas y biotecnológicas”, explica Sara García Linares, profesora del departamento de Bioquímica y Biología Molecular de la Universidad Complutense de Madrid y codirectora del estudio.

Por su parte, Álvaro Martínez del Pozo, catedrático de la UCM y coautor del trabajo, subraya que “este estudio demuestra cómo la investigación básica en proteínas de organismos marinos puede tener un impacto transformador en campos tan diversos como la biomedicina, la nanotecnología o el diseño de biosensores”.

 

^{REFERENCIA: Rocío Arranz, César Santiago, Simonas Masiulis, Esperanza Rivera-de-Torre, Juan Palacios-Ortega, Diego Carlero, Diego Heras-Márquez, José G. Gavilanes, Ernesto Arias-Palomo, Álvaro Martínez-del-Pozo, Sara García-Linares and Jaime Martín-Benito. Elucidating the Structure and Assembly Mechanism of Actinoporin Pores in Complex Membrane Environments. Sciences Advances 2025. DOI: 10.1126/sciadv.adv0683}

_{DATOS DE CONTACTO: Sara García Linares, Facultad de Ciencias Químicas Universidad Complutense de Madrid (sglinares@ucm.es)}

 

 

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