• El estudio -coordinado por el químico complutense Reynier Suardíaz- revela que las proteínas que impulsan procesos vitales utilizan “embudos eléctricos” y canales de agua para dirigir protones hasta el ‘corazón’ de sus reacciones

 

• Este hallazgo -publicado en la revista Angewandte Chemie International Edition con la distinción ‘Very Important Paper’ por su impacto-, ayuda a entender mejor cómo funcionan estos catalizadores biológicos y abre la puerta al diseño de nuevas enzimas artificiales

 

Madrid, 25 de noviembre de 2025.- Un equipo internacional de investigadores -coordinado por el químico complutense Reynier Suardíaz- ha desvelado un mecanismo fascinante mediante el cual ciertas enzimas, esenciales para la vida, guían diminutas partículas cargadas llamadas protones (átomos de hidrógeno que han perdido su electrón H⁺) hasta el lugar exacto donde se producen reacciones químicas fundamentales. El hallazgo, obtenido gracias a avanzadas simulaciones por ordenador, ayuda a comprender mejor cómo funciona la maquinaria molecular de los seres vivos y podría inspirar nuevas tecnologías en biotecnología, medicina y energía.

Las enzimas son proteínas que aceleran las reacciones químicas que mantienen la vida. Entre ellas, las peroxidasas —presentes en la respiración, la fotosíntesis o la eliminación de compuestos tóxicos— son especialmente versátiles. Para cumplir su función, necesitan que los protones (átomos de hidrógeno cargados positivamente) lleguen con precisión a su centro activo, el “corazón” donde tiene lugar la reacción.

El nuevo estudio, centrado en la enzima ascorbato peroxidasa, ha revelado que los protones acceden a este centro a través de dos rutas principales, situadas en los bordes gamma (γ) y delta (δ) del grupo hemo, la parte de la proteína donde ocurre la catálisis.

En la ruta gamma, moléculas de agua y un aminoácido clave, Arg38, forman un “pasillo” que transporta los protones desde la superficie de la proteína hacia el interior. En la ruta delta, una cadena de moléculas de agua bien organizada, guiada por el aminoácido His42, actúa como un “túnel” que conecta el exterior con el centro catalítico.

Lo más sorprendente es que los protones no se mueven al azar: la enzima crea en su interior un campo eléctrico que funciona como un “embudo invisible”, atrayendo y canalizando a los protones directamente hacia el átomo de hierro del hemo, donde se produce la reacción química.

“Es un mecanismo extraordinario”, explican los investigadores. “La enzima no solo construye las rutas por las que deben viajar los protones, sino que también utiliza su carga eléctrica para guiarlos con una precisión asombrosa”.

El descubrimiento revela una estrategia común en muchas enzimas y aporta una nueva perspectiva sobre cómo la naturaleza ha optimizado estos procesos durante millones de años de evolución. Además, este conocimiento podría servir para diseñar catalizadores artificiales capaces de imitar o incluso mejorar la eficiencia de las enzimas naturales.

 

 

La imagen, que es portada de este número de 'Angewandte Chemie International Edition', corresponde a la investigación desarrollada por este equipo, en la cual se presentan los principales hallazgos y avances obtenidos. Esta ilustración resume visualmente los conceptos clave del estudio y destaca su relevancia dentro del campo, sirviendo como una representación gráfica del enfoque innovador y los resultados alcanzados

 

^{Referencias: Reynier Suardíaz, Shakir Ali Siddiqui, Hanna Kwon, Marc W. van der Kamp, Lola González-Sánchez, Peter C. E. Moody, Emma L. Raven, Adrian J. Mulholland.  “Solvent Channels and Electric Fields Guide Proton Delivery to the Active Site of Heme Peroxidases”. DOI: https://doi.org/10.1002/ange.2025-m1711051200}

 

NOTA DE PRENSA (PDF)

 

Vicerrectorado de Comunicación
Avenida de Séneca, 2. 28040 Madrid
Teléfono: 91 394 35 24
gprensa@ucm.es  www.ucm.es